Биология - Антитела - Классификация по тяжелым цепям

09 февраля 2011


Оглавление:
1. Антитела
2. История изучения
3. Классификация по тяжелым цепям
4. Классификация по антигенам
5. Специфичность антител
6. Вариабельность антител
7. Контроль пролиферации



Различают пять классов антител, различающихся:

  • величиной
  • зарядом
  • последовательностью аминокислот
  • содержанием углеводов

Класс IgG подразделяется на четыре подкласса, класс IgA — на два подкласса. Все классы и подклассы составляют девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой цепи.


Функции антител

Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа

  • распознает и связывает антиген, а затем
  • усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.

Одна область молекулы антител определяет ее антигенную специфичность, а другая осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами, которые экспрессированы на клетках организма; связывание с первым компонентом системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.

  • IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека, наиболее активен во вторичном иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам является единственной фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивая иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3% углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагментов и один FC. Fab-фрагмент состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как в FC-фрагмент входит только половина H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов: по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
  • IgM представляют собой пентамер основной четырехцепочечной единицы, содержащей две μ- цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с J-цепью, который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина. Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на неизвестный антиген, составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее крупными иммуноглобулинами. Содержат 10-12% углеводов. Образование IgM происходит ещё в пре-B-лимфоцитах, в которых первично синтезируются из μ-цепи; синтез лёгких цепей в пре-B-клетках обеспечивает их связывание с μ-цепями, в результате образуются функционально активные IgM, которые встраиваются в поверхностные структуры плазматической мембраны, выполняя роль антиген распознающего рецептора; с этого момента клетки пре-B-лимфоцитов становятся зрелыми и способны участвовать в иммунном ответе.
  • IgA сывороточный IgA составляет 15-20 % всей фракции иммуноглобулинов, при этом 80 % молекул IgA представлено в мономерной форме у человека. Секреторный IgA представлен в димерной форме в комплексе секреторным компонентом, содержится в серозно-слизистых секретах. Содержит 10-12% углеводов, молекулярная масса 500 кДа.
  • IgD составляет менее одного процента фракции иммуноглобулинов плазмы, содержится в основном на мембране некоторых В-лимфоцитов. Функции до конца не выяснены, предположительно является антигенным рецептором с высоким содержанием связанных с белком углеводов для В-лимфоцитов, еще не представлявшихся антигену. Молекулярная масса 175 кДа.
  • IgE в свободном виде в плазме почти отсутствует. Способен осуществлять защитную функцию в организме от действия паразитарных инфекций, обуславливает многие аллергические реакции. Механизм действия IgE проявляется через связывание с высоким сродством с поверхностными структурами базофилов и тучных клеток, с последующим присоединением к ним антигена, вызывая дегрануляцию и выброс в кровь высоко активных аминов. 200 кДа.


Просмотров: 17063


<<< Агглютинин