Биология - Антитела - Классификация по тяжелым цепям
09 февраля 2011Оглавление:
1. Антитела
2. История изучения
3. Классификация по тяжелым цепям
4. Классификация по антигенам
5. Специфичность антител
6. Вариабельность антител
7. Контроль пролиферации
Различают пять классов антител, различающихся:
- величиной
- зарядом
- последовательностью аминокислот
- содержанием углеводов
Класс IgG подразделяется на четыре подкласса, класс IgA на два подкласса. Все классы и подклассы составляют девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой цепи.
Функции антител
Иммуноглобулины всех изотипов бифункциональны. Это означает, что иммуноглобулин любого типа
- распознает и связывает антиген, а затем
- усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов.
Одна область молекулы антител определяет ее антигенную специфичность, а другая осуществляет эффекторные функции: связывание с рецепторами, которые экспрессированы на клетках организма; связывание с первым компонентом системы комплемента для инициации классического пути каскада комплемента.
- IgG является основным иммуноглобулином сыворотки здорового человека, наиболее активен во вторичном иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам является единственной фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивая иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2-3% углеводов; два антигенсвязывающих Fab-фрагментов и один FC. Fab-фрагмент состоит из целой L-цепи и N-концевой половины H-цепи, соединённых между собой дисульфидной связью, тогда как в FC-фрагмент входит только половина H-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов: по 4 на тяжёлых и по 2 на лёгких цепях.
- IgM представляют собой пентамер основной четырехцепочечной единицы, содержащей две μ- цепи. При этом каждый пентамер содержит одну копию полипептида с J-цепью, который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывается между двумя соседними FC-фрагментами иммуноглобулина. Появляются при первичном иммунном ответе B-лимфоцитами на неизвестный антиген, составляют до 10 % фракции иммуноглобулинов. Являются наиболее крупными иммуноглобулинами. Содержат 10-12% углеводов. Образование IgM происходит ещё в пре-B-лимфоцитах, в которых первично синтезируются из μ-цепи; синтез лёгких цепей в пре-B-клетках обеспечивает их связывание с μ-цепями, в результате образуются функционально активные IgM, которые встраиваются в поверхностные структуры плазматической мембраны, выполняя роль антиген распознающего рецептора; с этого момента клетки пре-B-лимфоцитов становятся зрелыми и способны участвовать в иммунном ответе.
- IgA сывороточный IgA составляет 15-20 % всей фракции иммуноглобулинов, при этом 80 % молекул IgA представлено в мономерной форме у человека. Секреторный IgA представлен в димерной форме в комплексе секреторным компонентом, содержится в серозно-слизистых секретах. Содержит 10-12% углеводов, молекулярная масса 500 кДа.
- IgD составляет менее одного процента фракции иммуноглобулинов плазмы, содержится в основном на мембране некоторых В-лимфоцитов. Функции до конца не выяснены, предположительно является антигенным рецептором с высоким содержанием связанных с белком углеводов для В-лимфоцитов, еще не представлявшихся антигену. Молекулярная масса 175 кДа.
- IgE в свободном виде в плазме почти отсутствует. Способен осуществлять защитную функцию в организме от действия паразитарных инфекций, обуславливает многие аллергические реакции. Механизм действия IgE проявляется через связывание с высоким сродством с поверхностными структурами базофилов и тучных клеток, с последующим присоединением к ним антигена, вызывая дегрануляцию и выброс в кровь высоко активных аминов. 200 кДа.
Просмотров: 18085
|