Биология

Биология - Аминоацил-тРНК-синтетаза - Безошибочность узнавания аминокислот

09 февраля 2011


Оглавление:
1. Аминоацил-тРНК-синтетаза
2. Механизм аминоацилирования
3. Безошибочность узнавания аминокислот
4. Классификация
5. Доменная организация
6. Технологические перспективы

Каждая из 20-ти аминоацил-тРНК синтетаз должна всегда прикреплять к тРНК только свою аминокислоту, узнавая только одну из 20-ти протеиногенных аминокислот, и не связывая другие похожие молекулы, содержащихся в цитоплазме клетки. Аминокислоты значительно меньше тРНК по размерам, неизмеримо проще по структуре, поэтому их узнавание является значительно большей проблемой, чем узнавание нужной тРНК. В действительности, ошибки имеют место, но их уровень не превышает одной на 10,000 — 100,000 синтезированных аминоацил-тРНК.

Некоторые аминокислоты отличаются друг от друга очень слабо, например, лишь одной метильной группой. Для таких случаев во многих аминоацил-тРНК синтетазах эволюционировали механизмы, избирательно расщепляющие ошибочно синтезированные продукты. Процесс их распознавания и гидролиза называют редактированием. Избирательное расщепление аминоацил-аденилата называют претрансферным редактированием, так как оно происходит до переноса аминокислотного остатка на тРНК, а расщепление готовой аминоацил-тРНК — посттрансферным редактированием. Претрансферное редактирование, как правило, происходит в том же активном центре, что и аминоацилирование. Посттрансферное редактирование требует попадания 3'-конца аминоацил-тРНК с прикрепнённым к нему остатком аминокислоты во второй активный центр аминоацил-тРНК синтетазы — редактирующий. Этот второй активный центр есть не у всех аминоацил-тРНК синтетаз, а у тех, у которых есть, находится в отдельном домене глобулы фермента. Встречаются также свободно плавающие ферменты, участвующие в посттрансферном редактировании. После гидролиза разъединённые аминокислота и тРНК высвобождаются в раствор.

Просмотров: 13116

<<< IRES